Bioorganometalna hemija
Bioorganometalna hemija je izučavanje biološki aktivnih molekula koji sadrže ugljenik direktno vezan za metalie ili metaloide. Ova oblast opkoračuje polja organometalne hemije, biohemije, i medicine. Ona je podskup bioneorganske hemije (i može se smatrati egzogenom upotrebom biometala u molekularnoj biologiji u kontekstima kao što su; i.e. „neorganski” medijumi za „organske” upotrebe i procese). U prirodne bioorganometalike se ubrajaju enzimi i sensorni proteini. Isto tako u ovom okviru je razvoj novih lekova i agensa za imidžing, kao i principa koji su relevantni za toksikologiju ili organometalna jedinjenja.[1][2]
Prirodne bioorganometalne vrste
[уреди | уреди извор]Vitamin B12 je preeminentna bioorganometalna vrsta. B12 naziv za kolekciju srodnih enzima koji utiču na brojne reakcije u kojima dolazi do formiranja i raskidanja C-C i C-H veza.
Nekoliko bioorganometalnih enzima posreduje reakcije u kojima učestvuje ugljen-monoksid. Ugljen-monoksidna dehidrogenaza (CODH) katalizuje reakciju pomeranja vodenog gasa, koja pruža CO za biosintezu acetilkoenzima A. Ovaj kasniji korak posreduje Ni-Fe enzim acetilKoA sintaza (ACS). CODH i ACS se obično zajedno javljaju u tetramernom kompleksu, pri čemu se CO transportuje kroz tunel, a metil grupu pruža metilkobalamin.
Hidrogenaze su bioorganometalici u smislu da njihova aktivna mesta sadrže Fe-CO konstrakte, mada su CO ligandi samo pomoćne komponente.[3] Hidrogenaze koje sadrže samo Fe imaju Fe2(μ-SR)2(μ-CO)(CO)2(CN)2 aktivno mesto povezano sa 4Fe4S klasterom preko premoštavajućeg tiolata. Aktivno mesto [NiFe]-hidrogenaza je opisano kao (NC)2(OC)Fe(μ-SR)2Ni(SR)2 (gde SR označava cisteinil).[4] Hidrogenaze bez FeS imaju jedno neodređeno aktivno mesto koje sadrži Fe(CO)2 centar.
Metanogeneza koja posreduje biosintezu metana, u završnom koraku reakcije raskida nikal-metilnu vezu u kofaktoru F430.
Gvožđe-molibdenski kofaktor (FeMoco) nitrogenaze sadrži Fe6C jedinicu, što je primer interstitialnog karbida prisutnog u biološkom kontekstu.[5][6]
Sensorni proteini
[уреди | уреди извор]Pojedini proteini koji sadrže NiFe mogu da služe kao H2 senzori i da regulišu transkripciju.
Za neke proteine koji sadrže bakar je poznato da deluju kao senzori etilena, koji je značajan hormon za sazrevanje voća. Ovaj primer ilustruje esencijalnu ulogu organometalne hemije u prirodi, jer retko koji molekul osim nisko valentnih kompleksa prelaznih metala reverzibilno vezuje alkene. Ciklopropeni inhibiraju sazrevanje putem vezivanja za bakar(I) centar.
Ugljen-monoksid se prirodno javlja i deluje kao transkripcioni faktor posredstvom svog kompleksa sa sensornim proteinom za koji se vezuje na fero porfirinu.
Reference
[уреди | уреди извор]- ^ Astrid Sigel, Helmut Sigel and Roland K.O. Sigel, ур. (2009). Metal-carbon bonds in enzymes and cofactors. Metal Ions in Life Sciences. 6. Royal Society of Chemistry. ISBN 978-1-84755-915-9.
- ^ Synthetic Models for Bioorganometallic Reaction Centers, G. Jaouen; Wiley-VCH: Weinheim, 2005.
- ^ Cammack, R.; Frey, M. and Robson, R., Hydrogen as a Fuel: Learning from Nature, Taylor & Francis: London, 2001.
- ^ Volbeda, A. and Fontecilla-Camps, J. C., "The Active Site and Catalytic Mechanism of NiFe Hydrogenases", Dalton Transactions, 2003, 4030-4038.
- ^ Spatzal, Thomas; Aksoyoglu, Müge; Zhang, Limei; Andrade, Susana L. A.; Schleicher, Erik; Weber, Stefan; Rees, Douglas C.; Einsle, Oliver (18. 11. 2011). „Evidence for Interstitial Carbon in Nitrogenase FeMo Cofactor”. Science (на језику: енглески). 334 (6058): 940—940. Bibcode:2011Sci...334..940S. ISSN 0036-8075. PMC 3268367
. PMID 22096190. doi:10.1126/science.1214025.
- ^ Lancaster, Kyle M.; Roemelt, Michael; Ettenhuber, Patrick; Hu, Yilin; Ribbe, Markus W.; Neese, Frank; Bergmann, Uwe; DeBeer, Serena (18. 11. 2011). „X-ray Emission Spectroscopy Evidences a Central Carbon in the Nitrogenase Iron-Molybdenum Cofactor”. Science (на језику: енглески). 334 (6058): 974—977. Bibcode:2011Sci...334..974L. ISSN 0036-8075. PMC 3800678 . PMID 22096198. doi:10.1126/science.1206445.
Литература
[уреди | уреди извор]- Astrid Sigel, Helmut Sigel and Roland K.O. Sigel, ур. (2009). Metal-carbon bonds in enzymes and cofactors. Metal Ions in Life Sciences. 6. Royal Society of Chemistry. ISBN 978-1-84755-915-9.
