Peroksidaza

Pretraga
PMC	članci
PubMed	članci
NCBI	proteini

Peroksidaza
Peroksidaza
Identifikatori
EC broj	1.11.1.7
CAS broj	9003-99-0
Baze podataka
IntEnz	IntEnz pregled
BRENDA	BRENDA pristup
ExPASy	NiceZyme pregled
KEGG	KEGG pristup
MetaCyc	metabolički put
PRIAM	profil
Strukture PBP	RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
PMC
Pretraga
PMC	članci
PubMed	članci
NCBI	proteini

Peroksidaza (EC 1.11.1.7, laktoperoksidaza, gvajakolna peroksidaza, biljna peroksidaza, peroksidaza zrna soje, ekstenzinska peroksidaza, hem peroksidaza, oksiperoksidaza, protohem peroksidaza, pirokateholna peroksidaza, skopoletinska peroksidaza, Coprinus cinereus peroksidaza, Arthromyces ramosus peroksidaza) je enzim sa sistematskim imenom fenolni donor:vodonik-peroksid oksidoreduktaza.^[1]^[2]^[3]^[4]^[5]^[6]^[7]^[8]^[9] Ovaj enzim katalizuje sledeću hemijsku reakciju:

2 fenolni donor + H₂O₂

\rightleftharpoons

2 fenoksil radical donora + 2 H₂O

Enzimi ove grupe su hemni proteini sa histidinom kao proksimalnim ligandom.

Reference

^ Kenten, R.H. & Mann, P.J.G. (1954). „Simple method for the preparation of horseradish peroxidase”. Biochem. J. 57: 347—348. PMID 13172193.
^ Morrison, M., Hamilton, H.B. and Stotz, E. (1957). „The isolation and purification of lactoperoxidase by ion exchange chromatography”. J. Biol. Chem. 228: 767—776. PMID 13475358.
^ Paul, K.G. (1963). „Peroxidases”. Ур.: Boyer, P.D., Lardy, H.; Myrb; auml; ck, K. The Enzymes. 8 (2nd изд.). New York: Academic Press. стр. 227—274.
^ Tagawa, K., Shin, M. and Okunuki, K. (1959). „Peroxidases from wheat germ”. Nature (Lond.). 183: 111—111. PMID 13622706.
^ Theorell, H. (1943). „The preparation and some properties of crystalline horse-radish peroxidase”. Ark. Kemi Mineral. Geol. 16A No. 2: 1—11.
^ Farhangrazi, Z.S., Copeland, B.R., Nakayama, T., Amachi, T., Yamazaki, I. and Powers, L.S. (1994). „Oxidation-reduction properties of compounds I and II of Arthromyces ramosus peroxidase”. Biochemistry. 33: 5647—5652. PMID 8180190.
^ Aitken, M.D. & Heck, P.E. (1998). „Turnover capacity of coprinus cinereus peroxidase for phenol and monosubstituted phenol”. Biotechnol. Prog. 14: 487—492. PMID 9622531.
^ Dunford, H.B. (1999). Heme peroxidases. Wiley-VCH, New York. стр. 33—218.
^ Torres, E & Ayala, M. (2010). Biocatalysis based on heme peroxidases. Springer, Berlin. стр. 7—110.

Literatura

Torres, E & Ayala, M. (2010). Biocatalysis based on heme peroxidases. Springer, Berlin. стр. 7—110.
Dunford, H.B. (1999). Heme peroxidases. Wiley-VCH, New York. стр. 33—218.

Paul, K.G. (1963). „Peroxidases”. Ур.: Boyer, P.D., Lardy, H.; Myrb; auml; ck, K. The Enzymes. 8 (2nd изд.). New York: Academic Press. стр. 227—274.
Nicholas C. Price; Lewis Stevens (1999). Fundamentals of Enzymology: The Cell and Molecular Biology of Catalytic Proteins (Third изд.). USA: Oxford University Press. ISBN 019850229X.
Eric J. Toone (2006). Advances in Enzymology and Related Areas of Molecular Biology, Protein Evolution (Volume 75 изд.). Wiley-Interscience. ISBN 0471205036.
Branden C; Tooze J. Introduction to Protein Structure. New York, NY: Garland Publishing. ISBN 0-8153-2305-0.
Irwin H. Segel. Enzyme Kinetics: Behavior and Analysis of Rapid Equilibrium and Steady-State Enzyme Systems (Book 44 изд.). Wiley Classics Library. ISBN 0471303097.
William P. Jencks (1987). Catalysis in Chemistry and Enzymology. Dover Publications. ISBN 0486654605.

Spoljašnje veze

Peroxidase на US National Library of Medicine Medical Subject Headings (MeSH)

[1] Kenten, R.H. & Mann, P.J.G. (1954). „Simple method for the preparation of horseradish peroxidase”. Biochem. J. 57: 347—348. PMID 13172193.

[2] Morrison, M., Hamilton, H.B. and Stotz, E. (1957). „The isolation and purification of lactoperoxidase by ion exchange chromatography”. J. Biol. Chem. 228: 767—776. PMID 13475358.

[3] Paul, K.G. (1963). „Peroxidases”. Ур.: Boyer, P.D., Lardy, H.; Myrb; auml; ck, K. The Enzymes. 8 (2nd изд.). New York: Academic Press. стр. 227—274.

[4] Tagawa, K., Shin, M. and Okunuki, K. (1959). „Peroxidases from wheat germ”. Nature (Lond.). 183: 111—111. PMID 13622706.

[5] Theorell, H. (1943). „The preparation and some properties of crystalline horse-radish peroxidase”. Ark. Kemi Mineral. Geol. 16A No. 2: 1—11.

[6] Farhangrazi, Z.S., Copeland, B.R., Nakayama, T., Amachi, T., Yamazaki, I. and Powers, L.S. (1994). „Oxidation-reduction properties of compounds I and II of Arthromyces ramosus peroxidase”. Biochemistry. 33: 5647—5652. PMID 8180190.

[7] Aitken, M.D. & Heck, P.E. (1998). „Turnover capacity of coprinus cinereus peroxidase for phenol and monosubstituted phenol”. Biotechnol. Prog. 14: 487—492. PMID 9622531.

[8] Dunford, H.B. (1999). Heme peroxidases. Wiley-VCH, New York. стр. 33—218.

[9] Torres, E & Ayala, M. (2010). Biocatalysis based on heme peroxidases. Springer, Berlin. стр. 7—110.

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

[7]

[8]

[9]

п р у Oksidoreduktaze: peroksidaze (EC 1.11)
1.11.1.1-14	Katalaza Citohrom c peroksidaza Eosinofil peroksidaza Glutation peroksidaza GPX 1 2 3 4 5 6 7 8 Peroksidaza rena Laktoperoksidaza Mijeloperoksidaza Tiroidna peroksidaza Dejodinaza Jodotironin dejodinaza Jodotirozin dejodinaza
1.11.1.15 (peroksiredoksin)	1 2 3 4 5 6

п р у Enzimi
Teme	Aktivno mesto Alosterna regulacija Mesto vezivanja Katalitički perfektan enzim Koenzim Kofaktor Kooperativnost EC broj Enzimska kataliza Inhibicija enzima Enzimska kinetika Lajnviver—Berkov dijagram Mihaelis—Mentenina kinetika Spisak enzima
Tipovi	EC1 Oksidoreduktaze /spisak EC2 Transferaze /spisak EC3 Hidrolaze /spisak EC4 Lijaze /spisak EC5 Izomeraze /spisak EC6 Ligaze /spisak
B enzm: 1.1/2/3/4/5/6/7/8/10/11/13/14/15-18, 2.1/2/3/4/5/6/7/8, 2.7.10, 2.7.11-12, 3.1/2/3/4/5/6/7, 3.1.3.48, 3.4.21/22/23/24, 4.1/2/3/4/5/6, 5.1/2/3/4/99, 6.1-3/4/5-6

Нормативна контрола
Државне	Чешка
Остале	Енциклопедија Британика