Superoksid dismutaza
| Superoksid dismutaza | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 | |||||||||
| Identifikatori | |||||||||
| EC broj | 1.15.1.1 | ||||||||
| CAS broj | 9054-89-1 | ||||||||
| Baze podataka | |||||||||
| IntEnz | IntEnz pregled | ||||||||
| BRENDA | BRENDA pristup | ||||||||
| ExPASy | NiceZyme pregled | ||||||||
| KEGG | KEGG pristup | ||||||||
| MetaCyc | metabolički put | ||||||||
| PRIAM | profil | ||||||||
| Strukture PBP | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum | ||||||||
| |||||||||
Superoksid dismutaza (EC 1.15.1.1) je enzim sa sistematskim imenom superoksid:superoksid oksidoreduktaza.[1][2][3]
Drugi nazivi pod kojim se može naći ovaj molekul su superoksidaza dismutaza, bakar-cink superoksidna dismutaza, Cu-Zn superoksidna dismutaza, ferisuperoksidna dismutaza, superoksidna dismutaza I, superoksidna dismutaza II, SOD, Cu,Zn-SOD, Mn-SOD, Fe-SOD, SODF, SODS, SOD-1, SOD-2, SOD-3, SOD-4, hemokuprein, eritrokuprein, citokuprein, kuprein, hepatokuprein
Ovaj enzim katalizuje sledeću hemijsku reakciju
Ovaj enzim je metaloprotein. Superoksid dismutaze ubrzavaju disproporcionisanje superoksida 10.000 puta što je dovoljno da onemogući brzu reakciju superoksida sa biološkim tkivom.
Bakar, cink-superoksid je enzim prisutan kod bakterija i kod eukariota. Bakar, cink-superoksid dismutaza sadrži katalitički aktivan tip I bakarnog centra i strukturni cink centar, koji su povezani histidinom.
Tokom reakcije peroksid se oksiduje do kiseonika, a bakar(II) se redukuje do bakar(I).[4]
Mehanizam
[уреди | уреди извор]Detaljan mehanizam se može predstaviti na sledeći način u četiri koraka:
- izmena vode i superoksida
- oksidacija spoljašnjeg superoksida do hidroperoksida, a redukcija bakra
- redukcija unutrašnjeg superoksida do hidroperoksida, a oksidacija bakra
- regeneracija bakar centra uz izdvajanje vodonik peroksida
Bilo koji metal čiji se redoks potencijal nalazi između -0,3 i +0,9 V može da deluje kao superoksid dismutaza. Zato se u ovim enzimima često može naći gvožđe ili mangan zbog svoje biodostupnosti.[4]
Reference
[уреди | уреди извор]- ^ Keele, B.B., McCord, J.M. and Fridovich, I. (1971). „Further characterization of bovine superoxide dismutase and its isolation from bovine heart”. J. Biol. Chem. 246: 2875—2880. PMID 4324341.
- ^ Sawada, Y., Ohyama, T. and Yamazaki, I. (1972). „Preparation and physicochemical properties of green pea superoxide dismutase”. Biochim. Biophys. Acta. 268: 305—312. PMID 4337330.
- ^ Vance, P.G., Keele, B.B. and Rajagopalan, K.V. (1972). „Superoxide dismutase from Streptococcus mutans. Isolation and characterization of two forms of the enzyme”. J. Biol. Chem. 247: 4782—4786. PMID 4559499.
- ^ а б Гргурић-Шипка, Сања (2014). Хемија биоелемената. Београд: Хемијски факултет, Универзитет у Београду. стр. 86—87. ISBN 978-86-7220-065-2.
Literatura
[уреди | уреди извор]- Nicholas C. Price; Lewis Stevens (1999). Fundamentals of Enzymology: The Cell and Molecular Biology of Catalytic Proteins (Third изд.). USA: Oxford University Press. ISBN 019850229X.
- Eric J. Toone (2006). Advances in Enzymology and Related Areas of Molecular Biology, Protein Evolution (Volume 75 изд.). Wiley-Interscience. ISBN 0471205036.
- Branden C; Tooze J. Introduction to Protein Structure. New York, NY: Garland Publishing. ISBN 0-8153-2305-0.
- Irwin H. Segel. Enzyme Kinetics: Behavior and Analysis of Rapid Equilibrium and Steady-State Enzyme Systems (Book 44 изд.). Wiley Classics Library. ISBN 0471303097.
- William P. Jencks (1987). Catalysis in Chemistry and Enzymology. Dover Publications. ISBN 0486654605.
Spoljašnje veze
[уреди | уреди извор]- Superoxide+dismutase на US National Library of Medicine Medical Subject Headings (MeSH)
| Државне | |
|---|---|
| Остале | |
