Бета хеликс

Бета хеликс је протеинска структура која се формира везивањем паралелних бета ланаца у хеликсни патерн са било два или три лица. Структура је стабилизована водоничним везама између ланаца, протеин-протеин интеракцијама, и у појединим случајевима везаним јонима метала. Познати су леворуки и десноруки хеликси.

Дволанчани хеликси

Најједноставнији бета хеликс садржи два слоја бета равни повезаних глицином богатим, шест остатака дугим петљама које увек садрже аспартат којим се везује јон калцијума у петљи. Сваки слој се састоји скоро планарне серије паралелних водонично везаних бета ланаца. Два слоја заједно формирају хидрофобно језгро.

Троланчани хеликси

Троланчани бета хеликси формирају искривљене троугласте облике призме у којима свака страна садржи паралелна водонична везивања између ланаца. Једна од три равни које формирају понављајући структурни мотив може да буде повијена у односу на преостале две.

Први бета-хеликс је примећен код ензима пектатна лијаза, који садржи хеликс са седам заокрета, дуг 34 Å (3.4 нм). Протеин шиљка репа П22 фага, који је компонента П22 бактериофага, има 13 заокрета и у свом хомотримеру и дуг је 200 Å (20 nm). Његова унутрашњост је густо пакована, без централне поре и садржи хидрофобне, као и наектрисане остатке неутралисане соним мостовима. Оба протеина, пектатна лијаза и П22, садрже десноруке хеликсе. Леворука верзија је присутна у ензимима као што су UDP-N-ацетилглукозамин ацилтрансфераза и архејска угљена анхидраза.^[1] Примери других протеина са бета хеликсима су антифризни протеини из бубе Tenebrio molitor (десноруку)^[2] и из црва смреке, Choristoneura fumiferana (леворуки),^[3] код којих се регуларно распоређени треонини на β-хеликсима везују за површину кристала леда и инхибирају њихов раст.

Четвороланчани хеликси

Чланови фамилије пептапептидних понављања поседују четвороугаоне бета хеликсне структуре.^[4]

Референце

^ Кискер C, Сцхинделин Х, Албер БЕ, Феррy ЈГ, Реес DC (1996). „А лефт-ханд бета-хелиx ревеалед бy тхе црyстал струцтуре оф а царбониц анхyдрасе фром тхе арцхаеон Метханосарцина тхермопхила”. ЕМБО Ј. 15 (10): 2323—30. ПМЦ 450161 . ПМИД 8665839.
^ Лиоу YЦ, Тоциљ А, Давиес ПЛ, Јиа З (2000). „Мимицрy оф ице струцтуре бy сурфаце хyдроxyлс анд wатер оф а бета-хелиx антифреезе протеин”. Натуре. 406 (6793): 322—4. ПМИД 10917536. дои:10.1038/35018604.
^ Леинала ЕК, Давиес ПЛ, Јиа З (2002). „Црyстал струцтуре оф бета-хелицал антифреезе протеин поинтс то а генерал ице биндинг модел”. Струцтуре. 10 (5): 619—27. ПМИД 12015145.
^ Веттинг МW; Хегде СС; Фајардо ЈЕ; et al. (2006). „Пентапептиде репеат протеинс”. Биоцхемистрy. 45 (1): 1—10. ПМЦ 2566302 . ПМИД 16388575. дои:10.1021/би052130w.

Литература

Branden C, Tooze J. (1999). Introduction to Protein Structure 2nd ed. Garland Publishing: New York, NY. pp 84–6.
Dicker IB and Seetharam S. (1992) "What is known about the structure and function of the Escherichia coli protein FirA?" Mol. Microbiol., 6, 817-823.
Raetz CRH and Roderick SL. (1995) "A Left-Handed Parallel β Helix in the Structure of UDP-N-Acetylglucosamine Acyltransferase", Science, 270, 997-1000. (Left-handed)
Steinbacher S, Seckler R, Miller S, Steipe B, Huber R and Reinemer P. (1994) "Crystal structure of P22 tailspike protein: interdigitated subunits in a thermostable trimer", Science, 265, 383-386. (Right-handed)
Vaara M. (1992) "Eight bacterial proteins, including UDP-N-acetylglucosamine acyltransferase (LpxA) and three other transferases of Escherichia coli, consist of a six-residue periodicity theme", FEMS Microbiol. Lett, 97, 249-254.
Yoder MD, Keen NT and Jurnak F. (1993) "New domain motif:the structure of pectate lyase C, a secreted plant virulence factor", Science, 260, 1503-1507. (Right-handed)

Спољашње везе

[pmid8665839-1] Кискер C, Сцхинделин Х, Албер БЕ, Феррy ЈГ, Реес DC (1996). „А лефт-ханд бета-хелиx ревеалед бy тхе црyстал струцтуре оф а царбониц анхyдрасе фром тхе арцхаеон Метханосарцина тхермопхила”. ЕМБО Ј. 15 (10): 2323—30. ПМЦ 450161 . ПМИД 8665839.

[pmid10917536-2] Лиоу YЦ, Тоциљ А, Давиес ПЛ, Јиа З (2000). „Мимицрy оф ице струцтуре бy сурфаце хyдроxyлс анд wатер оф а бета-хелиx антифреезе протеин”. Натуре. 406 (6793): 322—4. ПМИД 10917536. дои:10.1038/35018604.

[pmid12015145-3] Леинала ЕК, Давиес ПЛ, Јиа З (2002). „Црyстал струцтуре оф бета-хелицал антифреезе протеин поинтс то а генерал ице биндинг модел”. Струцтуре. 10 (5): 619—27. ПМИД 12015145.

[pmid16388575-4] Веттинг МW; Хегде СС; Фајардо ЈЕ; et al. (2006). „Пентапептиде репеат протеинс”. Биоцхемистрy. 45 (1): 1—10. ПМЦ 2566302 . ПМИД 16388575. дои:10.1021/би052130w.

[1]

[2]

[3]

[4]

p r u Sekundarna struktura proteina
Sekundarna struktura proteina	Heliksi: α-heliks • 3₁₀ heliks • π-heliks • β-heliks • Poliprolinski heliks • Kolagenski heliks Ispružena: β-ravan • Okret • Beta ukosnica • Beta izbočina • α-ravan Supersekundarna: Upredena zavojnica • Heliks-okret-heliks • EF ruka
Aminokiseline	Favorizuju heliks: Metionin • Alanin • Leucin • Glutaminska kiselina • Glutamin • Lizin Favorizuju izdužene strukture: Treonin • Izoleucin • Valin • Fenilalanin • Tirozin • Triptofan Favorizuju neuređene strukture: Glicin • Serin • Prolin • Asparagin • Asparaginska kiselina Bez preferencije: Cistein • Histidin • Arginin
← Primarna struktura Tercijarna struktura → B bsyn: dnk (repl, cycl, reco, repr) · tscr (fact, tcrg, nucl, rnat, rept, ptts) · tltn (risu, pttl, nexn) · dnab, rnab/runp · stru (domn, 1°, 2°, 3°, 4°)