Dihidrouracil dehidrogenaza (NAD+)
| Dihidrouracil dehidrogenaza (NAD+) | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Identifikatori | |||||||||
| EC broj | 1.3.1.1 | ||||||||
| CAS broj | 9026-89-5 | ||||||||
| Baze podataka | |||||||||
| IntEnz | IntEnz pregled | ||||||||
| BRENDA | BRENDA pristup | ||||||||
| ExPASy | NiceZyme pregled | ||||||||
| KEGG | KEGG pristup | ||||||||
| MetaCyc | metabolički put | ||||||||
| PRIAM | profil | ||||||||
| Strukture PBP | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum | ||||||||
| |||||||||
Dihidrouracil dehidrogenaza (NAD+) (EC 1.3.1.1, dihidropirimidinska dehidrogenaza, dihidrotiminska dehidrogenaza, pirimidinska reduktaza, timinska reduktaza, uracilna reduktaza) je enzim sa sistematskim imenom 5,6-dihidropirimidin:NAD+ oksidoreduktaza.[1][2][3][4][5][6] Ovaj enzim katalizuje sledeću hemijsku reakciju
- (1) 5,6-dihidrouracil + NAD+ uracil + NADH + H+
- (2) 5,6-dihidrotimin + NAD+ timin + NADH + H+
Ovaj flavoenzim sadrži gvožđe-sumpor. Enzim je originalno otkriven kod uracil-fermentišućih bakterija, Clostridium uracilicum, koje koriste uracil i timin kao izvore azota i ugljenika za rast. On je takođe prisutan kod drugih organizama uključujući Alcaligenes eutrophus, Pseudomonas vrste i Escherichia coli.
Reference
[уреди | уреди извор]- ^ Campbell, L.L. (1957). „Reductive degradation of pyrimidines. III. Purificaion and properties of dihydrouracil dehydrogenase”. J. Biol. Chem. 227: 693—700. PMID 13462991.
- ^ Schmitt, U., Jahnke, K., Rosenbaum, K., Cook, P.F. and Schnackerz, K.D. (1996). „Purification and characterization of dihydropyrimidine dehydrogenase from Alcaligenes eutrophus”. Arch. Biochem. Biophys. 332: 175—182. PMID 8806723.
- ^ Kim, S. & West, T.P. (1991). „Pyrimidine catabolism in Pseudomonas aeruginosa”. FEMS Microbiol. Lett. 61: 175—179. PMID 1903745.
- ^ West, T.P. (2001). „Pyrimidine base catabolism in Pseudomonas putida biotype B”. Antonie Van Leeuwenhoek. 80: 163—167. PMID 11759049.
- ^ West, T.P. (1998). „Isolation and characterization of an Escherichia coli B mutant strain defective in uracil catabolism”. Can. J. Microbiol. 44: 1106—1109. PMID 10030006.
- ^ Hidese, R., Mihara, H., Kurihara, T. and Esaki, N. (2011). „Escherichia coli dihydropyrimidine dehydrogenase is a novel NAD-dependent heterotetramer essential for the production of 5,6-dihydrouracil”. J. Bacteriol. 193: 989—993. PMID 21169495.
Literatura
[уреди | уреди извор]- Nicholas C. Price; Lewis Stevens (1999). Fundamentals of Enzymology: The Cell and Molecular Biology of Catalytic Proteins (Third изд.). USA: Oxford University Press. ISBN 019850229X.
- Eric J. Toone (2006). Advances in Enzymology and Related Areas of Molecular Biology, Protein Evolution (Volume 75 изд.). Wiley-Interscience. ISBN 0471205036.
- Branden C; Tooze J. Introduction to Protein Structure. New York, NY: Garland Publishing. ISBN 0-8153-2305-0.
- Irwin H. Segel. Enzyme Kinetics: Behavior and Analysis of Rapid Equilibrium and Steady-State Enzyme Systems (Book 44 изд.). Wiley Classics Library. ISBN 0471303097.
Spoljašnje veze
[уреди | уреди извор]- Dihydropyrimidine+dehydrogenase+(NAD+) на US National Library of Medicine Medical Subject Headings (MeSH)
