Пређи на садржај

Regulatori GTP-vezujućih proteina

С Википедије, слободне енциклопедије
Guanozin difosfat
Guanozin trifosfat

GTP-vezujući proteinski regulatori regulišu G proteine na nekoliko različitih načina. Male GTPaze deluju kao molekulski prekidači u signalnim putevima, koji regulišu funkcije drugih proteina. Oni su aktivni kad su vezani za GTP i neaktivni kad su vezani za GDP.[1] Aktivacija i deaktivacija malih GTPaza se odvija u ciklusu, između GTP-vezane i GDP-vezane forme.

Neaktivni oblik GTPaza (GDP-forma) se aktivira klasom enzima koji se zovu faktor razmene guanin nukleotida (GEF). GEF proteini katalizuju razmenu nukleotida putem stimulacije oslobađanja GDP iz malih GTPaza (uklanjanjem za GTPazu vezanog Mg2+ jona) i GDP zamenom za GTP (koji je prisutan u bar 10-puta većoj koncentraciji u ćeliji). Inaktivacija aktivnih malih GTPaza se postiže GTP hidrolizom usled GTPazne GTP hidrolitičke aktivnosti.

Brzina GTP hidrolize malih GTPaza je generalno suviše spora da bi stvorila fiziološki relevantne prolazne signale, i stoga je neophodna jedna druga klasa regulatornih proteina da bi se ubrzala ova aktivnost, Aktivirajući proteini GTPaza (GAP).

Jedna druga klasa regulatornih proteina, inhibitori disocijacije guanozin nukleotida (GDI), se vezuje za GDP-vezanu formu Rho i Rab malih GTPaza i ne samo sprečava razmenu (održavajući male GTPaze u isključenom stanju), nego isto tako sprečava lokalizaciju malih GTPaza na membranama, koje su njihovo mesto dejstva.

  1. ^ Gerhard Krauss (2008). Biochemistry of signal transduction and regulation. Wiley-VCH. стр. 235—. ISBN 9783527313976. Приступљено 15. 12. 2010. [мртва веза]

Spoljašnje veze

[уреди | уреди извор]