Fosfoglicerat kinaza

Fosfoglicerat kinaza
Fosfoglicerat kinaza
	Struktura kvašćane fosfoglicerat kinaze.
Identifikatori
Simbol	PGK
Pfam	PF00162
InterPro	IPR001576
PROSITE	PDOC00102
SCOP	3pgk
SUPERFAMILY	3pgk
Pfam
Dostupne proteinske strukture:
Pfam	structures
PDB	RCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsum	structure summary

Pretraga
PMC	članci
PubMed	članci
NCBI	proteini

Fosfoglicerat kinaza
Fosfoglicerat kinaza
Identifikatori
EC broj	2.7.2.3
CAS broj	9001-83-6
Baze podataka
IntEnz	IntEnz pregled
BRENDA	BRENDA pristup
ExPASy	NiceZyme pregled
KEGG	KEGG pristup
MetaCyc	metabolički put
PRIAM	profil
Strukture PBP	RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
Ontologija gena	AmiGO / EGO
PMC
Pretraga
PMC	članci
PubMed	članci
NCBI	proteini

Fosfoglicerat kinaza (EC 2.7.2.3) (PGK) je enzim koji katalizuje reverzibilni transfer fosfatne grupe sa ATP-a na 3-fosfoglicerat proizvodeći ADP i 1,3-bisfosfoglicerat. Popout svih kinaza PGK je transferaza. Glukoneogeneza i Kalvinov ciklus, koji su anabolički putevi, koriste ATP i vrše reakciju u suprotnom smeru. Glikoliza, katabolički put, koristi reverznu reakciju da proizvede ATP. Postoje varijante glikolize koje ne koriste PGK.

Mehanizam i struktura

Fosfoglicerat kinaza je prisutna u svim živim organizmima i njena sekvenca je visoko konzervirana tokom evolucije. Ovaj enzim je monomer koji sadrži dva domena približno jednake veličine koji odgovaraju N- i C-kraju proteina. 3-fosfoglicerat (3-PG) se vezuje za N-terminal, dok se nukleotidni supstrati, MgATP ili MgADP, vezuju za C-terminalni domen enzima.^[2] U osnovi svakog domena je šestolančana paralelna beta ravan okružena alfa heliksima. Domeni imaju sposobnost nezavisnog savijanja.^[3]^[4]

Ljudski izozimi

Fosfoglocerat kinaza 1
Identifikatori
Simbol	PGK1
Entrez	5230
HUGO	8896
OMIM	311800
RefSeq	NM_000291
UniProt	P00558
Ostali podaci
EC broj	2.7.2.3
Lokus	Hromozom X q13.3

Fosfoglocerat kinaza 2
Identifikatori
Simbol	PGK2
Entrez	5232
HUGO	8898
OMIM	172270
RefSeq	NM_138733
UniProt	P07205
Ostali podaci
EC broj	2.7.2.3
Lokus	Hromozom 6 p21-q12

Deficijencija fosfoglicerat kinaze (PGK) je vezana za hemolitičku anemiju i mentalne poremećaje kod ljudi.^[5]

Reference

^ Watson HC; Walker NP; Shaw PJ; et al. (1982). „Sequence and structure of yeast phosphoglycerate kinase”. EMBO J. 1 (12): 1635—40. PMC 553262 . PMID 6765200.
^ Kumar S, Ma B, Tsai CJ, Wolfson H, Nussinov R (1999). „Folding funnels and conformational transitions via hinge-bending motions”. Cell Biochem. Biophys. 31 (2): 141—164. PMID 10593256.
^ Yon JM, Desmadril M, Betton JM, Minard P, Ballery N, Missiakas D, Gaillard-Miran S, Perahia D, Mouawad L (1990). „Flexibility and folding of phosphoglycerate kinase”. Biochimie. 72 (6-7): 417—429. PMID 2124145.
^ Zerrad L, Merli A, Schröder GF, Varga A, Gráczer É, Pernot P, Round A, Vas M, Bowler MW (2011). „A spring-loaded release mechanism regulates domain movement and catalysis in phosphoglycerate kinase”. J. Biol. Chem. 286 (16): 14040—8. PMC 3077604 . PMID 21349853. doi:10.1074/jbc.M110.206813.
^ Yoshida A, Tani K (1983). „Phosphoglycerate kinase abnormalities: functional, structural and genomic aspects”. Biomed. Biochim. Acta. 42 (11-12): —. PMID 6689547.

Literatura

Nicholas C. Price; Lewis Stevens (1999). Fundamentals of Enzymology: The Cell and Molecular Biology of Catalytic Proteins (Third изд.). USA: Oxford University Press. ISBN 019850229X.
Eric J. Toone (2006). Advances in Enzymology and Related Areas of Molecular Biology, Protein Evolution (Volume 75 изд.). Wiley-Interscience. ISBN 0471205036.
Branden C; Tooze J. Introduction to Protein Structure. New York, NY: Garland Publishing. ISBN 0-8153-2305-0.
Irwin H. Segel. Enzyme Kinetics: Behavior and Analysis of Rapid Equilibrium and Steady-State Enzyme Systems (Book 44 изд.). Wiley Classics Library. ISBN 0471303097.

Spoljašnje veze

Phosphoglycerate+kinase на US National Library of Medicine Medical Subject Headings (MeSH)
Illustration at arizona.edu

[pmid6765200-1] Watson HC; Walker NP; Shaw PJ; et al. (1982). „Sequence and structure of yeast phosphoglycerate kinase”. EMBO J. 1 (12): 1635—40. PMC 553262 . PMID 6765200.

[PUB00006511-2] Kumar S, Ma B, Tsai CJ, Wolfson H, Nussinov R (1999). „Folding funnels and conformational transitions via hinge-bending motions”. Cell Biochem. Biophys. 31 (2): 141—164. PMID 10593256.

[PUB00006255-3] Yon JM, Desmadril M, Betton JM, Minard P, Ballery N, Missiakas D, Gaillard-Miran S, Perahia D, Mouawad L (1990). „Flexibility and folding of phosphoglycerate kinase”. Biochimie. 72 (6-7): 417—429. PMID 2124145.

[Zerrad11-4] Zerrad L, Merli A, Schröder GF, Varga A, Gráczer É, Pernot P, Round A, Vas M, Bowler MW (2011). „A spring-loaded release mechanism regulates domain movement and catalysis in phosphoglycerate kinase”. J. Biol. Chem. 286 (16): 14040—8. PMC 3077604 . PMID 21349853. doi:10.1074/jbc.M110.206813.

[PUB00006482-5] Yoshida A, Tani K (1983). „Phosphoglycerate kinase abnormalities: functional, structural and genomic aspects”. Biomed. Biochim. Acta. 42 (11-12): —. PMID 6689547.

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

п р у Enzimi
Teme	Aktivno mesto Alosterna regulacija Mesto vezivanja Katalitički perfektan enzim Koenzim Kofaktor Kooperativnost EC broj Enzimska kataliza Inhibicija enzima Enzimska kinetika Lajnviver—Berkov dijagram Mihaelis—Mentenina kinetika Spisak enzima
Tipovi	EC1 Oksidoreduktaze /spisak EC2 Transferaze /spisak EC3 Hidrolaze /spisak EC4 Lijaze /spisak EC5 Izomeraze /spisak EC6 Ligaze /spisak
B enzm: 1.1/2/3/4/5/6/7/8/10/11/13/14/15-18, 2.1/2/3/4/5/6/7/8, 2.7.10, 2.7.11-12, 3.1/2/3/4/5/6/7, 3.1.3.48, 3.4.21/22/23/24, 4.1/2/3/4/5/6, 5.1/2/3/4/99, 6.1-3/4/5-6