Serinska hidrolaza
Serinske hidrolaze su jedna od najvećih poznatih enzimskih klasa, koja se sastoji od približno ~200 enzima ili 1% gena ljudskog proteoma.[1] Najistaknutija karakteristika ovih enzima je prisustvo nukleofilnog serina u njihovom aktivnom mestu, koji se koristi za hidrolizu supstrata. Kataliza se odvija putem formiranja acil-enzimskog intermedijara na tom serinu, čemu sledi vodom/hidroksidom indukovana saponifikacija intermedijara i regeneracija enzima. Za razliku od drugih nekatalitičkih serina, nukleofilni serin tih hidrolaza se tipično aktivira pomoću protonskog releja. U tome učestvuje katalitička trijada koja se sastoji od serina, kiselog ostatka (e.g. aspartata ili glutamata) i baznog ostatka (obično histidina), mada postoje varijacije ovog mehanizma.
Superfamilija serinskih hidrolaza obuhvata:
- Serinske proteaze, uključujući tripsin, himotripsin, i subtilisin
- Ekstracelularne lipaze, uključujući pankreasnu lipazu, hepatičku lipazu, gastričnu lipazu, endotelnu lipazu, i lipoproteinsku lipazu
- Intracelularne lipaze, uključujući hormonski senzitivnu lipazu, monoacilglicerolnu lipazu, adipoznu trigliceridnu lipazu, i diacilglicerolnu lipazu
- Cholinesterases, including acetylcholinesterase and butyrylcholinesterase
- Tioesteraze malih molekula, uključujući masno kiselinsku sintazu i acil-CoA tioesterazu
- Neke fosfolipaze, uključujući fosfolipazu A2 i trombocitno aktivirajući faktor acetilhidrolaze
- Proteinske i glikanske hidrolaze, uključujući proteinsku fosfatnu metilesterazu 1, aciloksiacilnu hidrolazu i acetilesterazu sijalinske kiseline
- Neke amidaze, uključujući hidrolazu masno kiselinskih amida
- Neke peptidaze, uključujući dipeptidilnu peptidazu 4, protein fibroblastne aktivacije, i prolilnu endopeptidazu
Vidi još
[уреди | уреди извор]- Enzim
- Spisak enzima
- Estar
- Amid
- Tioestar
- Proteomika bazirana na aktivnosti
- Alfa/beta hidrolazno savijanje
Reference
[уреди | уреди извор]- ^ Simon GM, Cravatt BF (2010). „Activity-based proteomics of enzyme superfamilies: serine hydrolases as a case study”. J. Biol. Chem. 285 (15): 11051—5. PMC 2856978 . PMID 20147750. doi:10.1074/jbc.R109.097600.